home *** CD-ROM | disk | FTP | other *** search
/ BCI NET 2 / BCI NET 2.iso / archives / demos / misc / prosite.lha / Prosite / data / PDOC00656 < prev    next >
Encoding:
Text File  |  1995-03-04  |  3.1 KB  |  59 lines
  1. ***************************************************
  2. * Uroporphyrin-III C-methyltransferase signatures *
  3. ***************************************************
  4.  
  5. Uroporphyrin-III C-methyltransferase (EC 2.1.1.107) (SUMT) [1,2] catalyzes the
  6. transfer of two methyl groups from S-adenosyl-L-methionine  to the C-2 and C-7
  7. atoms of  uroporphyrinogen  III  to  yield  precorrin-2  via  the intermediate
  8. formation of precorrin-1. SUMT is the first enzyme specific to  the  cobalamin
  9. pathway  and  precorrin-2 is a common  intermediate  in  the  biosynthesis  of
  10. corrinoids such as vitamin B12, siroheme and coenzyme F430.
  11.  
  12. The sequences  of  SUMT  from  a  variety  of  eubacterial and archaebacterial
  13. species are currently available. In species  such as Bacillus megaterium (gene
  14. cobA), Pseudomonas  denitrificans  (cobA)  or  Methanobacterium ivanovii (gene
  15. corA) SUMT is a protein of  about 25 to 30 Kd. In Escherichia coli and related
  16. bacteria, the cysG protein, which is involved in the biosynthesis of siroheme,
  17. is a  multifunctional  protein  composed  of  a  N-terminal  domain,  probably
  18. involved in  transforming  precorrin-2  into siroheme, and a C-terminal domain
  19. which has SUMT activity.
  20.  
  21. On the  basis  of  extensive  sequence  similarities,  the  yeast hypothetical
  22. protein YKR069w is most probably a SUMT.
  23.  
  24. The sequence of SUMT is  related  to  that  of  a  number  of P. denitrificans
  25. enzymes involved in the biosynthesis of cobalamin  which also seem  to be SAM-
  26. dependent methyltransferases [3]. The similarity is especially strong with two
  27. of  these  enzymes: cobI  which  encodes  S-adenosyl-L-methionine--precorrin-2
  28. methyltransferase and cobM whose exact function is not known.
  29.  
  30. We developed  two  signature patterns for these enzymes. The first corresponds
  31. to a well conserved region in the N-terminal extremity (called region 1 in [1,
  32. 3]) and  the  second to a less conserved region located in the central part of
  33. these proteins (this pattern spans what are called regions 2 and 3 in [1,3]).
  34.  
  35. -Consensus pattern: [LIVM]-G-[STA]-G-P-G-x(3)-[LIVM](2)-T-[LIVM]-[KRHG]-[AG]
  36. -Sequences known to belong to this class detected by the pattern: ALL.
  37. -Other sequence(s) detected in SWISS-PROT: NONE.
  38.  
  39. -Consensus pattern: V-x(2)-L-x(2)-G-D-x(3)-[FYW]-[GS]-x(8)-[LF]-x(3,4)-
  40.                     [LIVMFY]-x-[LIVMFYWP]-x-[LIVM]-x-P-G
  41. -Sequences known to belong to this class detected by the pattern: ALL.
  42. -Other sequence(s) detected in SWISS-PROT: NONE.
  43.  
  44. -Note: yeast  diphthine  synthase  (EC  2.1.1.98)  (gene DPH5) seems to be [4]
  45.  evolutionary related to SUMT, but is not detected by the above patterns.
  46.  
  47. -Last update: June 1994 / Patterns and text revised.
  48.  
  49. [ 1] Blanche F., Robin C., Couder M., Faucher D., Cauchois L., Cameron B.,
  50.      Crouzet J.
  51.      J. Bacteriol. 173:4637-4645(1991).
  52. [ 2] Robin C., Blanche F., Cauchois L., Cameron B., Couder M., Crouzet J.
  53.      J. Bacteriol. 173:4893-4896(1991).
  54. [ 3] Crouzet J., Cameron B., Cauchois L., Rigault S., Rouyez M.-C.,
  55.      Blanche F., Thibaut D., Debussche L.
  56.      J. Bacteriol. 172:5980-5990(1990).
  57. [ 4] Mattheakis L.C., Shen W.H., Collier R.J.
  58.      Mol. Cell. Biol. 12:4026-4037(1992).
  59.